講演会&セミナー 2015年度

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セミナー記録

2016年2月1日 (月) 10時40分ー12時10分  理学部3号館11番教室 分子生物学科セミナー

演者:下嶋 美恵 准教授 (東京工業大学・大学院生命理工学研究科)
題目:リン欠乏に応答した 植物の葉や根における油脂蓄積

植物の生育において、リンは必須栄養素の1つです。植物はリン欠乏にさらされると、細胞膜やミトコンドリア膜に存在するリン脂質の大半を糖脂質に転換し、膜中に蓄積されていたリンをより重要な生体内の代謝系に利用します。これは、リン欠乏に順応すべく植物がもっている膜脂質転換機構であることが、これまでに分子レベルで明らかになってきています。しかし最近、我々のグループの研究により、この“リン欠乏ストレスと脂質転換”は、より多面的であることがわかってきました。たとえば、リン欠乏時のシロイヌナズナの葉や根では、リン脂質―糖脂質間の膜脂質転換だけでなく、通常微量にしか存在しない貯蔵脂質(油脂、トリアシルグリセロール)の顕著な蓄積が起こります。本セミナーでは、リン欠乏時の脂質転換に関するこれまでの知見と、リン欠乏ストレスを活用した植物の葉や根における油脂蓄積に関する最新の研究成果についてお話しします。

参考文献 Shimojima M, Madoka Y, Fujiwara R, Murakawa M, Yoshitake Y, Ikeda K, Koizumi R, Endo K, Ozaki K, Ohta H. (2015) An engineered lipid remodeling system using a galactolipid synthase promoter during phosphate starvation enhances oil accumulation in plants. Front. Plant Sci. 6:664

2015年9月17日 (木) 14時00分ー16時00分  理学部3号館11番教室 分子生物学科セミナー

演者:大津 厳生 助教 (奈良先端科学技術大学院大学)
題目:意外と知らない微生物の硫黄代謝、 意外と面白いその応用

巧みな硫黄代謝による微生物の生存戦略〜進化の果てに消滅した硫黄代謝について
私たち人間は、バクテリアから進化するなかで、無機性の硫黄化合物からCysやメチオニンを合成する機能を失い、微生物・植物から摂取し、無機性の硫黄化合物を糞やオナラとして排出している。無機性の硫黄化合物から有機性の硫黄化合物をヒトの「代わり」に合成してくれている微生物と植物に対し、進化の果てに失ったヒトは「謝る」ことしかできない。せめて、地球規模での硫黄の循環だけでもしっかりと考えたい。21世紀の命題である環境問題への取り組みの1つとして、一酸化硫黄の削減・低減について、微生物・植物の硫黄同化の機能を高めながら「硫黄に関する循環型社会」を実現し、本来の「代謝工学」を考えていきたい。 硫黄の代謝には、炭素や窒素の代謝と比べてまだまだ未知の部分が多い。しかし、生体含量こそ高くないものの生物にとって必須の栄養源である。したがって、硫黄代謝の重要性は硫黄代謝のみにとどまらず、炭素や窒素代謝との代謝間の共益機構や、細胞の還元状態と呼吸などのエネルギー状態や細胞分裂の制御などと深く関わっていると考えるのが妥当である。これらの仕組みは複雑であることが予想され、まだまだ理解が進んでない領域であるが、生物の生物たる理由を語る原則であり、また、工業的な有用物質生産の観点における重要な代謝工学改変の標的になり得る。このようなビジョンのもと、我々は微生物における硫黄代謝の研究を推進することで、このような周辺領域に価値をもたらすことができると信じている。本セミナーでは微生物における硫黄の選択的利用機構とその応用について最新の情報を紹介します。

2015年9月10日 (木) 16時20分ー17時50分  理学部3号館11番教室 分子生物学科セミナー

演者:養王田 正文 教授 東京農工大学 / 工学(系)研究科(研究院)
題目:分子シャペロンsHspの構造と機能

The small heat shock protein (sHsp), categorized into a class of molecular chaperones, binds and stabilizes denatured proteins for the purpose of preventing aggregation. We have been studying the structure and function of sHsps from archaea and Schizosaccharomyces pombe. StHsp14.0 of Sulfolobus tokodaii exists as a spherical 24meric oligomer, and the oligomer dissociates to exhibit chaperone function over 80°C. Small angle X-ray scattering (SAXS) study of StHsp14.0 variants has shown that a partially dissociated oligomer of StHsp14.0 protects a denatured protein. The structure of SpHsp16.0 from S. pombe was determined with X-ray crystallography and SAXS. Both results indicate that 16 monomers of SpHsp16.0 form an elongated sphere. The interaction between an unfolded protein and SpHsp16.0 is transient. Other chaperones captured unfolded proteins that were protected by TkHsp20.0 at the elevated temperatures and enhanced refolding of them in an ATP dependent manner. Based on these results, we propose a model for the molecular chaperone function of sHsp. In the heat shock response, sHsp is the first aid chaperone to treat thermally damaged proteins. After exposure to heat shock conditions, the oligomer of sHsp partially dissociates to expose hydrophobic surface and protect thermally denatured proteins from aggregation. The interaction seems to be transient. Other chaperones (Hsp) capture the protected unfolded proteins for productive folding after the end of thermal stress.

2015年9月9日 (水) 15時00分ー16時00分  理学部3号館11番教室 分子生物学科・環境科学研究センター 共催セミナー

演者:河島 友和 博士(Frederic Berger laboratory, Gregor Mendel Institute) 
題目: 受精様式の進化 ー中心体欠損と微小管からF-アクチンへの転換

次世代の個体を形成するために重要な受精は、雄雌配偶子の細胞質融合、雄雌配偶子核の移動そして融合からなり、多くの動物では 配偶子核の移動を雄側から受け継がれた中心体と、それを起点に組織された微小管により制御している。しかしながらプラナリアや被子植物は進化の過程で中心体を喪失しており、従来のシステムでは説明できない中心体非依存的制御で受精をコントロールしているが、そ の詳細は分かっていない。シロイヌナズナ雌性配偶子の1つである 中央細胞を用いて受精を解析すると、アクチンケーブルが細胞膜から核に向かって活発に動いており,精核もそれに沿って移動する様 子が観察された。F"アクチンの機能を欠損させると、中央細胞のみならず卵細胞でも精核が移動しなくなる一方、微小管欠損株の受精は 正常であることが判明した。このアクチンダイナミクスを制御する雌性 配偶体特異的Rho"GTPase遺伝子を同定し、現在配偶子核膜に局在するアクチンを制御する因子の解析を行っている。中心体にも微小 管にも依存しない受精メカニズムが被子植物に存在することが明らかとなり、陸上植物進化の過程で精核の移動に用いる細胞骨格系を 微小管系からアクチン系へ柔軟に切り替ていることが示された。

2015年9月8日 (火) 13時30分ー15時00分  理学部3号館11番教室 分子生物学科・環境科学研究センター 共催セミナー

演者:高橋 俊一 准教授(基礎生物学研究所) 
題目:サンゴの白化は抑えられるのか?

造礁サンゴには渦鞭毛藻の一種の褐虫藻(Symbiodinium)が細胞内共生している。一般的に、造礁サンゴは褐色をしているが、それは褐虫藻(光合成色素のペリジニン)の色である。サンゴは高温ストレスに曝されると褐虫藻との共生関係が崩れ、褐虫藻を失い、白色化する。これが、サンゴの白化現象である。サンゴは生育に必要な栄養源のほとんどを褐虫藻(光合成産物)に依存しており、白化が長期化すると死んでしまう。すでに、地球温暖化に伴う海水温の上昇によるサンゴの白化により、地球規模でサンゴやサンゴ礁生態系が失われている。サンゴに共生する褐虫藻の種(タイプ)は豊富で、その違いによりサンゴの白化感受性が異なる。そのため、より環境に適した褐虫藻を共生させる事が、サンゴにとって重要である。しかし、サンゴと褐虫藻との共生には種特異性があり、サンゴはどの褐虫藻種とも共生関係を築けるわけではない。そのため、環境に適した褐虫藻を共生させる事はサンゴにとってそう容易な事ではい。私の興味は「サンゴの白化」や「白化感受性」のメカニズムである。白化が起こる前に、共生する褐虫藻の光阻害(光合成装置の光損傷)が起こること、また、褐虫藻の種により光阻害感受性が異なることが知られている。私は光阻害に着目し、環境ストレスによる光阻害機構に関する研究をモデル生物や褐虫藻を用いて進めてきた。最近は、サンゴが新たな褐虫藻種を環境から取込んで高温適応する現象に興味を持ち、共生や種特異性に関する研究も進めている。今回のセミナーでは、これまでの私の研究と今後の研究課題について紹介させていただく。

2015年7月2日 (木) 16時20分ー17時30分  理学部3号館11番教室 分子生物学科セミナー

演者:浅野 桂 教授(カンザス州立大学生物学科) 
題目:eIF5 類似タンパク質5MP による翻訳制御

翻訳を開始するには、リボソーム小サブユニットのPサイトにmRNA 開始コ ドンと開始tRNA をしっかりと結合させる必要がある。真核生物ではこれを実現 するために、mRNA、リボソームの両方に多くの開始因子が結合し、それぞれを活性化する。mRNA 結合性開始因子eIF4F の活性がeIF4E 結合タンパク質によっ て多彩な制御を受ける事は広く知られているが、リボソームに結合し厳密な開始コドン選択をつかさどる多因子複合体(multifactor complex, MFC)がどのよ うな制御を受けるかはあまり知られていない。ここでは、MFC 形成に重要な役割を果たすeIF5 を「擬態」する制御因子eIF5 mimic protein (5MP)に注目し、5 MP の増産により生じる翻訳制御について報告する。5MP はヒトでは2コピーあり、そのいずれもがeIF5 にかわってMFC 構成因子と相互作用する。5MP の増産 によりMFC 形成が阻害され、上流読み取り枠(uORF)をもつATF4 遺伝子の翻訳が 活性化される。ATF4 は癌の生育に必要な転写因子で、ATF4 同様、5MP をノックダウンすると癌細胞の増殖が減少する。

2015年6月17日 (水) 14時40分ー16時00分  理学部3号館11番教室 分子生物学科セミナー

演者:Attila Glatz 博士(Biological Research Centre ハンガリー) 
題目:Interplay of small heat shock proteins, trehalose and lipids during thermal stress management in the fission yeast.

Changes in the levels of three structurally and functionally different important thermoprotectant molecules, namely small heat shock proteins (sHsps), trehalose and lipids have been investigated upon heat shock in Schizosaccharomyces pombe. Both α-crystallin-type sHsps (Hsp15.8 and Hsp16) were induced after prolonged high temperature treatment but with a different kinetic profiles. The shsp null mutants display a weak, but significant heat sensitivity indicating their importance in the thermal stress management. Interestingly, acquired thermotolerance is not affected by shsp null mutation. The heat induction of sHsps are different in wild type and in highly heat-sensitive trehalose-deficient (tps1) cells, however, trehalose level did not show significant alteration in shsp mutants. The altered timing of trehalose accumulation and induction of sHsps suggest that the disaccharide might provide protection at the early stage of the heat stress while elevated amount of sHsps are required at the later phase. The cellular lipid compositions of two different temperature-adapted wild type S.pombe cells are also altered according to the rule of homeoviscous adaptation, indicating their crucial role in adapting to the environmental temperature changes. Both Hsp15.8 and Hsp16 are able to bind to different lipids isolated from S.pombe, which interaction might provide a powerful protection against heat induced damages of the membranes. Our data suggest that all three kind of thermoprotectant macromolecules play a pivotal role during the thermal stress management in the fission yeast.

2015年5月27日 (水) 14時40分ー16時00分  理学部3号館11番教室  学術講演会

演者:Zsolt Torok 准教授(ハンガリー科学 アカデミーBiological Research Centre) 
題目: Membrane Pertuvations affect the expression, cellular localization and function of chaperone proteins

Cells that have been preexposed to low or high “priming” temperature treatment can acquire a transient resistance against the killing effect of a subsequent temperature stress. It is suggested, that specific membrane lipids and stress proteins play a fundamental role in these rapid acclimation processes. Our major goal is to understand the mechanisms, by which temperature stress is detected, quantified and transduced to the transcriptional apparatus. Our studies on the unicellular cyanobacterium, Synechocystis PCC6803 strongly supported that stress proteins have moonlighting functions under stress conditions. They can not only assume the functions of assisting the protein folding, but concomitantly are able to stabilize membranes under heat stress. Our results suggest, that cellular membranes are ideal location for primary heat stress sensors. Cellular stress management is of great importance to our understanding of how cells respond and adapt to various changes in their environment especially during pathophysiological conditions. The classic heat shock (stress) response (HSR) was originally attributed to protein denaturation. However, induction of the heat shock protein (HSP) occurs in many circumstances where no protein denaturation is observed. The "Membrane Sensor Hypothesis" supported by our studies predict that the level and ratio of HSPs is affected by the alterations of the plasma membrane. Chemical compounds that modify the membrane ultrastructure are unique drug candidates because they may regulate HSP expression in diseased cells, without significantly affecting healthy cells.

 

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